Институт белка РАН, Пущино, Россия

Аннотация. В настоящей работе проведен стереохимический анализ комбинаций П-модулей с S-образными β-листами на примере большой выборки негомологичных белков, содержащих OB-фолды. Из 16 суперсемейств OB-фолдов исследовано 265 представительных белков и доменов, из которых отобрано 70 негомологичных белков с разрешением не менее 2.5 Å. Обнаружено два типа П-модулей: в первом переходная петля содержит α-спираль, во втором переходная петля имеет нерегулярную структуру. Вход белковой цепи во второй слой происходит через одинаковую дугу с конформацией βββαLβp. Наиболее часто, в 85 % случаев, в конформации αL встречаются глицины. Определены частоты встречаемости П-модулей в зависимости от длины их переходных петель. Пространственные структуры П-модулей обоих типов хорошо совмещаются при наложении друг на друга. Структурное выравнивание последовательностей П-модулей позволило определить ключевые позиции, в которых находятся гидрофобные, гидрофильные и глициновые остатки. 

Ключевые слова: OB-фолд, β-тяж, α-спираль, структурный мотив, фолдинг, хиральность.