Русская версия English version   
Том 18   Выпуск 1   Год 2023
Федоров В.А.1,2, Холина Е.Г.2, Булатов М.Ф.3,2, Коваленко И.Б.2,3,4

Создание молекулярно-динамической модели для высокопроизводительных расчетов конформационных изменений протофиламентов микротрубочек, связанных с противоопухолевым препаратом таксол

Математическая биология и биоинформатика. 2023;18(1):105-112.

doi: 10.17537/2023.18.105.

Список литературы

  1. Páll S., Zhmurov A., Bauer P., Abraham M., Lundborg M., Gray A., Lundborg M., Gray A., Hess B., Lindahl E. Heterogeneous parallelization and acceleration of molecular dynamics simulations in GROMACS. J. Chem. Phys. 2020;153(13):134110. doi: 10.1063/5.0018516
  2. Fedorov V.A., Kholina E.G., Kovalenko I.B., Gudimchuk N.B. Performance analysis of different computational architectures: Molecular dynamics in application to protein assemblies, illustrated by microtubule and electron transfer proteins. Supercomput. Front. Innov. 2018;5(4):11–114. doi: 10.14529/jsfi180414
  3. Fedorov V.A., Kholina E.G., Kovalenko I.B., Gudimchuk N.B., Orekhov P.S., Zhmurov A.A. Update on Performance Analysis of Different Computational Architectures: Molecular Dynamics in Application to Protein-Protein Interactions. Supercomput. Front. Innov. 2020;7(4):62–67. doi: 10.14529/jsfi200405
  4. Kavallaris M. Microtubules and resistance to tubulin-binding agents. Nat. Rev. Cancer. 2010;10(3):194–204. doi: 10.1038/nrc2803
  5. Jordan M.A., Wilson L. Microtubules as a target for anticancer drugs. Nat. Rev. Cancer. 2004;4(4):253–265. doi: 10.1038/nrc1317
  6. Fedorov V.A., Orekhov P.S., Kholina E.G., Zhmurov A.A., Ataullakhanov F.I., Kovalenko I.B., Gudimchuk N.B. Mechanical properties of tubulin intra- and inter-dimer interfaces and their implications for microtubule dynamic instability. PLoS Comput. Biol. 2019;15(8):e1007327. doi: 10.1371/journal.pcbi.1007327
  7. Alushin G.M., Lander G.C., Kellogg E.H., Zhang R., Baker D., Nogales E. High-resolution microtubule structures reveal the structural transitions in αβ-tubulin upon GTP hydrolysis. Cell. 2014;157(5):1117–1129. doi: 10.1016/j.cell.2014.03.053
  8. Webb B., Sali A. Comparative protein structure modeling using MODELLER. Curr. Protoc. Bioinformatics. 2016;54(1):5–6. doi: 10.1002/cpbi.3
  9. Olsson M.H.M., Søndergaard C.R., Rostkowski M., Jensen J.H. PROPKA3: Consistent Treatment of Internal and Surface Residues in Empirical pKa Predictions. J. Chem. Theory Comput. 2011;7(2):525–537. doi: 10.1021/ct100578z
  10. Morozenko A., Stuchebrukhov A.A. Dowser++, a new method of hydrating protein structures. Proteins. 2016;84(10):1347–1357. doi: 10.1002/prot.25081
  11. MacKerell A.D., Bashford D., Bellott M., Dunbrack R.L., Evanseck J.D., Field M.J., Fischer S., Gao J., Guo H., Ha S., Joseph-McCarthy D. et al. All-atom empirical potential for molecular modeling and dynamics studies of proteins. J. Phys. Chem. B. 1998;102(18):3586–3616. doi: 10.1021/jp973084f
  12. MacKerell A.D. Jr., Feig M., Brooks C.L. Improved treatment of the protein backbone in empirical force fields. J. Am. Chem. Soc. 2004;126(3):698–699. doi: 10.1021/ja036959e
Содержание Оригинальная статья
Мат. биол. и биоинф.
2023;18(1):105-112
doi: 10.17537/2023.18.105
опубликована на англ. яз.

Аннотация (англ.)
Аннотация (рус.)
Полный текст (англ., pdf)
Список литературы

 

  Copyright ИМПБ РАН © 2005-2024